Lesión celular del miocardio y actividad de la ATPsintasa mitocondrial en ratas infectadas con una cepa colombiana de Trypanosoma cruzi

Dairo Alonso Rendón, Carlos M. Genes, Omar Triana, .

Palabras clave: Trypanosoma cruzi, enfermedad de Chagas, miocardiopatía chagásica, metabolismo energético, mitocondria

Resumen

Introducción. La enfermedad de Chagas es la principal causa de cardiomiopatía crónica en regiones endémicas de Latinoamérica. Alteraciones en el metabolismo energético mitocondrial cardiaco causadas por Trypanosoma cruzi pueden estar involucradas en el desarrollo de esta cardiomiopatía.
Objetivo. En este trabajo se investigó la lesión celular del miocardio de ratas durante una infección por la cepa colombiana Mg8 de Trypanosoma cruzi y la actividad de la ATPsintasa mitocondrial para correlacionar el daño al miocardio con el metabolismo energético mitocondrial.
Materiales y métodos. Se utilizaron grupos de cinco ratas, las cuales fueron infectadas con tripomastigotes. El curso de la infección se evaluó a nivel parasitológico, histopatológico y molecular. La actividad de la ATPsintasa mitocondrial del miocardio se evaluó tanto en las ratas infectadas con parásitos como en ratas control no infectadas.
Resultados. Se determinaron los días 26 y 60 post-infección como el punto de máxima parasitemia y como el punto de desaparición de los parásitos en sangre circulante, respectivamente. Los resultados histopatológicos y moleculares muestran que la cepa Mg8 tiene tropismo por el tejido cardiaco y causa una considerable lesión celular del miocardio de ratas tanto a 26 días (fase aguda) como a 60 días post-infección (fase crónica). A pesar de la lesión observada, no se encontró diferencia estadísticamente significativa en la actividad de la ATPsintasa de las ratas infectadas en estos días al comparar con sus respectivos controles.
Conclusión. Estos resultados sugieren que el metabolismo energético mitocondrial no está alterado en la lesión celular del miocardio de las ratas, observada durante la infección con la cepa colombiana Mg8 de T. cruzi.

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  • Dairo Alonso Rendón Facultad de Ciencias, Laboratorio de Biofísica, Universidad Nacional de Colombia sede Medellín, Medellín, Colombia.
  • Carlos M. Genes Grupo de Chagas, Instituto de Biología, Universidad de Antioquia, Medellín, Colombia.
  • Omar Triana Grupo de Chagas, Instituto de Biología, Universidad de Antioquia, Medellín, Colombia.

Referencias bibliográficas

1. Moncayo A. Chagas disease: current epidemiological trends after the interruption of vectorial and transfusional transmission in the Southern Cone countries. Mem Inst Oswaldo Cruz 2003;98:577-91.
2. Uyemura SA, Jordani MC, Polizello AC, Curti C. Heart FoF1-ATPase changes during the acute phase of Trypanosoma cruzi infection in rats. Mol Cell Biochem 1996;165:127-33.
3. Vyatkina G, Bhatia V, Gerstner A, Papaconstantinou J, Garg N. Impaired mitochondrial respiratory chain and bioenergetics during chagasic cardiomyopathy development. Biochim Biophys Acta 2004;1689:162-73.
4. Harris DA, Das AM. Control of mitochondrial ATP synthesis in the heart. Biochem J 1991;280:561-73.
5. Garg N, Popov VL, Papaconstantinou J. Profiling gene transcription reveals a deficiency of mitochondrial oxidative phosphorylation in Trypanosoma cruzi infected murine hearts: implications in chagasic myocarditis development. Biochim Biophys Acta 2003;1638:106-20.
6. Jennings RB, Hawkins HK, Lowe JE, Hill ML, Klotman S, Reimer KA. Relation between high energy phosphate and lethal injury in myocardial ischemia in the dog. Am J Pathol 1978;92:187-214.
7. Boyer PD. The ATP synthase a splendid molecular machine. Annu Rev Biochem 1997;66:717-49.
8. Das Anibh M. Regulation of mitochondrial ATP synthase activity in human myocardium. Clin Sci 1998;94:499-504
9. Das Anibh M. Regulation of the mitochondrial ATPsynthase activity in health and disease. Mol Genet Metab 2003;79:71-82.
10. Senior AE, Nadanaciva S, Weber J. The molecular mechanism of ATP synthesis by Fo F1-ATP synthase. Biochim Biophys Acta 2002;1553:188-211.
11. Mejía AM, Triana O. Análisis por LSSP-PCR de la variabilidad genética de Trypanosoma cruzi en sangre y órganos de ratones. Biomédica 2005;25:76-86.
12. Camargo EP. Growth and differentiation in Trypanosoma cruzi. Origin of metacyclic trypanosomes in liquid media. Rev Inst Med Trop Sao Paulo 1964;12:93-100.
13. Brener Z. Therapeutic activity and criterion of cure on mice experimentally infected with Trypanosoma cruzi. Rev Inst Med Trop Sao Paulo 1962;4:389-96.
14. Miller SA, Dykes DD, Polesky HF. A simple salting out procedure for extracting DNA from human nucleated cells. Nucleic Acids Res 1988;16:1215.
15. Sambrook J, Fritsch EF, Maniatis T. Molecular cloning. A laboratory manual. 2 ed. Cold Spring Harbor, New York: Cold Harbor Laboratory Press;1989.
16. Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning. A laboratory manual. Cold Spring Harbor, New York: Cold Harbor Laboratory Press;1982.
17. Sturm N, Degrave W, Morel C, Simpson L. Sensitive detection and schizodeme classification of Trypanosoma cruzi cells by amplification of kinetoplast minicircle DNA sequences. Use in diagnosis of Chagas disease. Mol Biochem Parasitol 1989;33:205-14.
18. Fernández O, Souto RP, Castro JA, Pereira JB, Fernández NC, Junqueira AC, et al. Brazilian isolates of Trypanosoma cruzi from humans and triatomines classified into two lineages using mini-exon and ribosomal RNA sequences. Am J Trop Med Hyg 1998;58:807-11.
19. Nishimura M, Ito T, Change B. Studies on bacterial photophosphorylation. III. A sensitive and rapid method of determination of photophosphorylation. Biochim Biophys Acta 1962;59:177-82.
20. Gornall AG, Bardawill CJ, David MM. Determination of serum proteins by means of the biuret reaction. J Biol Chem 1949;177:751-66.
21. Chagas C. Estado sobre a morfologia e o ciclo evolutivo do Schizotrypanum cruzi, n. gen. sp. agente etiológico de nova entidade mórbida do homen. Mem Inst Oswaldo Cruz 1909;1:159-219.
22. Mukherjee S, Belbin TJ, Spray DC, Iacobas Da, Weiss LM, Kitsis RN, et al. Microarray analysis of changes in gene expression in a murine model of chronic chagasic cardiomyopathy. Parasitol Res
2003;91:187-96.
23. Moreira da Silva A, Ramirez Le, Vargas M, Chapadeiro E, Brener Z. Evaluation of the rabbit as a model for Chagas disease - II. Histopatologic studies of the Herat, digestive tract and skeletal muscle. Mem Inst Oswaldo Cruz 1996;91:199-206.
24. de Oliveira JS, Bestetti RB, Soares EG, Marin Nieto JA. Ajmaline-induced electrocardiographic changes in chronic Trypanosoma cruzi-infected rats. Trans R Soc Trop Med Hyg 1986;80:415-9.
25. Acosta AM, Santos-Buch CA. Autoimmune myocarditis induced by Trypanosoma cruzi. Circulation 1985;71:1255-61.
26. Jones EM, Colley DG, Tostes S, Lopes ER, Vnencak-Jones CL, McCurley TL. Amplification of a Trypanosoma cruzi DNA sequence from inflammatory lesions in human chagasic cardiomyopathy. Am J Trop
Med Hyg 1993;48:348-57.
27. Köberle F. Chagas´ disease and Chagas´ syndroms: the pathology of American trypanosomiasis. Adv Parasitol 1968;6:63-116.
28. Teixeira AR. Patogenia da doenVa de Chagas. J Bras Med 1980;38:23-33.
29. Oliveira JS. A natural human model for intrinsic heart nervous system denervation: Chagas´ cardiopathy. Am Heart J 1985;110:1092-8.
30. Junqueira Junior LF, Beraldo PS, Chapadeiro E, Jesus PC. Cardiac autonomic dysfunction and neuroganglionitis in a rat model of chronic Chagas´ disease. Cardiovasc Res 1992;26:324-9.
31. Rossi MA, Carobrez SG. Experimental Trypanosoma cruzi cardiomyopathy in BALB/c mice histochemical evidence of hypoxic changes in the myocardium. Br J Exp Pathol 1985;66:155-60.
32. Rossi MA. Microvascular changes as a cause of chronic cardiomyopathy in Chagas´s disease. Am Heart J 1990;20:233-6.
33. Nohl H, Gille L, Stanick K. Intracellular generation of reactive oxygen species by mitochondria. Biochem Pharmacol 2005;69:719-23.
34. Veksler VI, Kuznetsov AV, Sharov VG, Kapelko VI, Saks VA. Mitochondrial respiratory parameters in cardiac tissue: a novel method of assessment by using saponin-skinned fibers. Biochim Biophys Acta 1987;892:191-6.
35. Rendon DA, Lopez LF. Mitochondrial oligomycinsensitive ATPase during isoproterenol-induced cell injury of myocardium. Arch Inst Cardiol Mex 2000;70:130-5.
36. Rendon DA, Lopez LF. Activation of mitochondrial oxidative phosphorylation during (+/-)-isoproterenolinduced cell injury of myocardium. Arch Cardiol Mex 2001;71:13-9.
37. Denicola Seoane A, Rubbo H, Prodanov E, Turrens J. Succinate-dependent metabolism in Trypanosoma cruzi epimastigotes. Mol Biochem Parasitol 1992;54: 43-50.
Cómo citar
1.
Rendón DA, Genes CM, Triana O. Lesión celular del miocardio y actividad de la ATPsintasa mitocondrial en ratas infectadas con una cepa colombiana de Trypanosoma cruzi. biomedica [Internet]. 1 de enero de 2007 [citado 28 de marzo de 2024];27(1esp):40-9. Disponible en: https://revistabiomedica.org/index.php/biomedica/article/view/247

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